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Die Arbeitsgruppe Massenspektrometrische Proteomanalytik entwickelt anwendungsorientierte Methoden zur Probenvorbereitung und Analyse von Proteinen mit verschiedenen massenspektrometrischen Techniken sowie zur Proteomanalyse.
Die Probenvorbereitung umfaßt Methoden zur Ankonzentrierung definierter Biomoleküle, chromatographische Fraktionierung von Biomolekülen oder Trennung über elektrophoretische Techniken sowie Methoden zum Verdau von Proteinen und anschließende Vorbereitung der Hydrolysate für die massenspektrometrischen Analysen.
Als massenspektrometrische Quellen werden Matrix-unterstützte Laser-Desorptions/Ionissation (MALDI) sowie die Elektrospray-Ionisation (ESI) genutzt. Ionenfallen- (IT), Flugzeit- (TOF), Triple-Quadrupol (QQQ)- und Quadrupol-Flugzeit- (Q-TOF) Massenanalysatoren stehen zur Verfügung. Die ESI-Massenspektrometer (ESI-MS) sind mit der Kapillar-UPLC (Ultrahochdruckflüssigkeitschromatographie) oder mit der Chip-HPLC-Technologie gekoppelt.
Zur Analyse von Proteomen werden sowohl die Bottom-Up Strategie (Identifizierung von Proteinen nach Verdau der Proteine und anschließender Trennung der resultierenden Peptide über mehrdimensionale Flüssigkeitschromatographie mit anschließender massenspektrometrischer Analyse der Peptidhydrolysate und nachfolgender Datenbankanalyse zur Identifizierung der zugrundeliegenden Proteine) als auch die Top-Down-Strategie (Trennung der Proteine, z.B. über die 2-dimensionale Elektrophorese (2DE), gefolgt vom Verdau der getrennten Proteine mit anschließender massenspektrometrischer Analyse der Peptidhydrolysate und nachfolgender Datenbankanalyse zur Identifizierung der zugrundeliegenden Proteine).
Ein Schwerpunkt besteht im Bereich der Identifizierung von Posttranslationalen Modifizierungen (PTMs) von Proteinen.
Darüber hinaus werden besondere Methoden für die funktionelle Proteomanalyse entwickelt und angewandt.
Details zu diesem Themenbereich sind zu finden unter dem englischen Bereich Mass spectrometric proteomics.
